摘要： 摘要：目的构建含人Tau多表位肽段基因的原核表达载体，在大肠杆菌中诱导表达并纯化目的蛋白，检测Tau多表位DNA疫苗
免疫小鼠后特异性抗体产生情况。方法以质粒pVAX1-Tau 为模板，用PCR 扩增人Tau 多表位肽段基因，插入表达载体
pGEX-4T-2中，构建原核表达质粒pGEX-4T-2-TauP1/P2。将鉴定后的阳性重组质粒转入E.coli BL21（DE3）中，经异丙基-β-D-
硫代吡喃半乳糖苷（IPTG）诱导表达，并采用GST法纯化、SDS-PAGE鉴定目的蛋白的表达。以TauP1/P2 DNA疫苗免疫小鼠获
取血清，Dot-blot检测TauP1/P2特异性抗体产生情况。结果PCR扩增出约300 bp的基因片段，克隆至表达载体后，经酶切和测
序验证正确；获得了纯化的目的蛋白，并证实了GST-TauP1/P2融合蛋白的表达。Dot-blot检测到特异性TauP1/P2抗体的产生。
结论成功构建和表达人Tau多表位肽段基因的目的蛋白GST-TauP1/P2，能够识别Tau多表位DNA疫苗免疫后小鼠产生的特
异性TauP1/P2抗体。